它由两个相同的亚基组成，每个亚基包含一个细胞外结构域、一个跨膜区域和一个细胞内结构域。

在生物医学研究中，白细胞介素-1β（Interleukin-1 beta，IL-1β）作为一种关键的促炎细胞因子，其在炎症反应和免疫调节中的作用一直是研究的热点。重组生物素化人白细胞介素-1β（Recombinant Biotinylated Human IL-1β）作为一种新型的重组蛋白工具，为研究IL-1β的功能和作用机制提供了新的视角和方法。 IL-1β：关键的促炎细胞因子 IL-1β是一种由多种细胞（如巨噬细胞、树突状细胞和内皮细胞）产生的促炎细胞因子，在炎症反应和免疫调节中发挥着重要作用。它通过与白细胞介素-1受体（IL-1R）结合，激活一系列下游信号通路，从而促进炎症因子的产生、细胞的趋化和组织修复。IL-1β在多种炎症性疾病（如类风湿性关节炎、炎症性肠病和心血管疾病）以及自身免疫性疾病中均发挥关键作用。因此，深入研究IL-1β的功能和作用机制对于理解这些疾病的发病机制和开发新的治疗方法具有重要意义。 重组生物素化人白细胞介素-1β的优势 重组生物素化人白细胞介素-1β通过生物工程技术将生物素共价连接到人IL-1β蛋白上。

该重组蛋白还可用于细胞培养实验，研究其对细胞生长、分化和迁移的影响。

重组人类CD8α蛋白（Recombinant Human CD8 alpha）是一种在免疫学和疾病治疗研究中极具价值的工具。CD8α是CD8分子的α链，主要与β链形成异二聚体，表达于细胞毒性T细胞（CTLs）和某些自然杀伤细胞（NK细胞）表面。CD8分子通过与主要组织相容性复合体I类分子（MHC I）结合，帮助T细胞识别并杀死被病毒感染或发生癌变的细胞，是细胞免疫反应的关键调节因子。 CD8α的功能与作用 CD8α在细胞免疫中发挥着核心作用。它通过与MHC I分子结合，增强T细胞受体（TCR）对靶细胞的识别能力，从而激活细胞毒性T细胞，使其能够特异性地杀死感染细胞或肿瘤细胞。此外，CD8α还参与调节T细胞的活化、增殖和存活，维持免疫系统的稳态。在病理状态下，如某些癌症和病毒感染中，CD8α的表达和功能异常可能导致免疫逃逸，从而影响疾病的进展。 重组蛋白的应用 重组人类CD8α蛋白的制备采用了先进的基因工程技术。通过将CD8α基因克隆到表达载体中，并在宿主细胞中高效表达，再经过纯化，获得高纯度且具有生物活性的重组蛋白。

BD-2在研究炎症反应和组织修复过程中也具有重要价值。

T4 DNA连接酶是一种在分子生物学中不可或缺的工具酶，广泛应用于基因工程和DNA操作中。它最初从T4噬菌体感染的大肠杆菌中分离出来，能够催化双链DNA、RNA或DNA/RNA杂合链中相邻核苷酸的磷酸二酯键形成。 工作原理 T4 DNA连接酶的作用机制包括三个关键步骤： 酶-AMP复合物形成：T4 DNA连接酶首先与ATP结合，将ATP的腺苷酸部分转移到酶的赖氨酸残基上，形成酶-AMP中间体。 DNA末端腺苷化：酶-AMP复合物识别DNA末端的5'-磷酸和3'-羟基，将AMP转移到DNA的5'-磷酸末端。 磷酸二酯键形成：3'-羟基攻击5'-磷酸末端，形成新的磷酸二酯键，从而完成DNA片段的连接。 应用 T4 DNA连接酶在分子克隆中具有多种应用： 黏性末端连接：通过限制性内切酶产生的黏性末端，T4 DNA连接酶可以高效地将DNA片段与载体连接，确保目的片段以正确的方向插入。 平末端连接：虽然连接效率较低，但T4 DNA连接酶也可以用于平末端DNA片段的连接。 RNA修复与连接：它还能修复双链RNA或DNA/RNA杂合链中的单链缺口，用于RNA检测和修复。

IL - 3是一种重要的细胞因子，它在调节犬类造血系统和免疫反应中扮演着关键角色。

Recombinant Mouse BRAK（重组小鼠BRAK，也称CXCL14）是一种重要的趋化因子，属于CXC趋化因子家族。它在免疫调节和炎症反应中发挥着关键作用，是生物医学研究中的重要工具。 功能与作用 BRAK主要通过调节白细胞的迁移来发挥作用。它能够吸引激活的单核细胞和未成熟的树突状细胞，但对T细胞、B细胞、中性粒细胞或巨噬细胞没有趋化作用。这种选择性趋化特性使BRAK在调节特定免疫细胞的迁移和激活中具有重要作用，有助于维持免疫反应的平衡。此外，BRAK在正常组织中广泛表达，但在多种恶性肿瘤中表达下调，这表明它可能在肿瘤免疫监视中发挥作用。 研究应用 重组小鼠BRAK被广泛应用于研究免疫细胞的迁移机制、炎症反应以及肿瘤微环境中的免疫调节。例如，在研究中，BRAK被用于探索其在调节单核细胞和树突状细胞迁移中的作用，以及其在肿瘤发生和发展中的潜在机制。此外，BRAK在研究免疫细胞的激活和功能方面也具有重要价值。 生产与保存 重组小鼠BRAK通常通过大肠杆菌表达系统生产，经过专有的色谱技术纯化，纯度可达97%以上。

这些药物可能通过抑制TSLP的活性或阻断其信号通路来减轻疾病的症状，为患者带来新的希望。

重组生物素化人FGFR2β（IIIb）结构域蛋白（Recombinant Biotinylated Human FGFR2β (IIIb) Domain Protein, Avi Tag）是一种经过生物工程技术改造的蛋白质工具，广泛应用于细胞信号传导、发育生物学以及疾病机制的研究中。FGFR2（成纤维细胞生长因子受体2）是FGF信号通路的关键受体之一，参与细胞增殖、分化、迁移和存活等多种生物学过程。FGFR2β（IIIb）是FGFR2的一种亚型，主要在上皮细胞中表达，对胚胎发育和组织修复具有重要作用。 FGFR2β（IIIb）的功能与作用 FGFR2是成纤维细胞生长因子受体家族的重要成员，通过与成纤维细胞生长因子（FGF）结合，激活下游信号通路（如MAPK和PI3K-Akt通路），调节细胞的多种生物学功能。FGFR2β（IIIb）是FGFR2的一种选择性剪接亚型，主要在上皮细胞中表达，参与胚胎发育、组织修复和细胞分化。在胚胎发育过程中，FGFR2β（IIIb）通过调节细胞增殖和迁移，促进器官形成和组织分化。

Phospho-Tyr5位于EGFR的细胞内激酶域，其磷酸化状态对于EGFR的信号传导至关重要。

在免疫学和分子生物学研究领域，Recombinant Biotinylated Rat MASP2 Protein（重组生物素化大鼠MASP2蛋白）正成为探索补体激活和免疫反应机制的重要工具。 MASP2（甘露糖结合凝集素相关丝氨酸蛋白酶2）是补体系统中的关键成分，主要参与凝集素途径的激活。它通过识别和结合病原体表面的糖类模式，激活补体级联反应，促进病原体的清除。MASP2在先天免疫中发挥重要作用，有助于抵御细菌、真菌和病毒的感染。此外，MASP2的异常激活与多种自身免疫疾病和炎症性疾病相关，使其成为疾病治疗的潜在靶点。 重组生物素化技术为MASP2蛋白的研究带来了新的突破。生物素与链霉亲和素（streptavidin）具有极高的亲和力，这种特性使得重组生物素化大鼠MASP2蛋白可以方便地与链霉亲和素标记的探针或检测工具结合，实现对MASP2蛋白的精准定位、定量分析以及与其他生物分子的相互作用研究。His标签的添加则进一步提高了蛋白的纯化效率和生物素化效率，保证了蛋白的活性和稳定性。 利用重组生物素化大鼠MASP2蛋白，研究人员可以深入探究MASP2在补体激活和免疫反应中的作用机制。

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