在胚胎发育期间，IGF-BP-2 参与调控细胞的增殖和分化，确保器官和组织的正常形成。

在分子生物学实验中，DNA的完整性和准确性是实验成功的关键。Uracil-DNA Glycosylase（UDG）是一种能够特异性识别并修复DNA中尿嘧啶（U）的酶，广泛应用于PCR反应和其他DNA合成实验中。然而，传统的UDG在反应结束后需要额外的处理步骤来失活酶活性，以防止对后续实验的干扰。热敏感型UDG（Heat-labile UDG）的出现，为这一问题提供了高效的解决方案。特别是来自鳕鱼（Cod）的热敏感型UDG，以其独特的热失活特性和高效性，成为了分子生物学实验中的重要工具。 热敏感型UDG的独特特性 Uracil-DNA Glycosylase (Heat-labile, Cod) (1U/μl)是一种从鳕鱼中提取并经过工程改造的UDG。与传统的UDG不同，这种酶在高温条件下（通常在95℃）会迅速失活。这一特性使其在PCR反应中具有显著优势。在反应开始前，UDG可以有效去除引物或模板中的尿嘧啶，防止非特异性扩增。而在PCR反应的高温变性步骤中，UDG会自动失活，无需额外的处理步骤，从而简化了实验流程。

IL-2与其受体结合后，激活JAK-STAT信号通路，促进细胞因子的产生和细胞的增殖。

HIV p17 Gag (77-85) 是HIV-1病毒基质蛋白p17的一个关键片段，因其在HIV-1病毒的组装和释放过程中发挥重要作用而备受关注。此外，这一片段在HIV-1感染的免疫反应中也具有重要意义，是研究HIV-1疫苗和免疫治疗的重要靶点。 HIV p17 Gag (77-85)的结构与功能 HIV p17 Gag (77-85)的氨基酸序列通常为：SLYNTVATL。这一片段位于HIV-1基质蛋白p17的保守区域，具有高度的免疫原性。p17是HIV-1病毒基质蛋白，参与病毒的组装和释放过程。在病毒成熟过程中，p17与病毒膜相互作用，帮助病毒粒子从宿主细胞中释放出来。 免疫反应的关键区域 HIV p17 Gag (77-85)在HIV-1感染的免疫反应中起着重要作用。研究表明，这一片段能够被宿主细胞的抗原呈递细胞（APCs）捕获并呈递给CD8+ T细胞，从而激活细胞毒性T细胞（CTLs）。这些CTLs能够识别并杀死被HIV-1感染的细胞，从而抑制病毒的复制和传播。因此，HIV p17 Gag (77-85)是HIV-1感染免疫反应中的关键靶点之一。

这种蛋白的抗菌活性通过其对大肠杆菌的抗菌效果来衡量，ED50值通常在4-20 μg/ml之间。

C-telopeptide（C末端肽）是一种在骨代谢研究和骨质疏松症诊断中具有重要意义的生物标志物。它是I型胶原蛋白降解的产物，广泛用于评估骨吸收的速率和程度。C-telopeptide 的检测对于早期诊断骨质疏松症、监测治疗效果以及研究骨代谢相关疾病具有关键作用。 生物化学特性 I型胶原蛋白是骨组织的主要有机成分，占骨基质的90%以上。C-telopeptide 是I型胶原蛋白C末端的特定肽段，其结构在不同物种中高度保守。由于其特异性高、稳定性好，C-telopeptide 成为评估骨吸收的理想标志物。 临床应用 骨质疏松症诊断：骨质疏松症是一种以骨量减少、骨微结构破坏为特征的代谢性骨病，导致骨折风险显著增加。C-telopeptide 的水平可以反映骨吸收的速率，帮助医生早期诊断骨质疏松症。通过定期检测C-telopeptide，可以及时发现骨量的异常变化，从而采取有效的干预措施。 治疗效果监测：在骨质疏松症的治疗过程中，C-telopeptide 的水平变化可以用来评估治疗效果。

通过构建相关的细胞和动物模型，研究人员可以更好地理解ADAM9蛋白在神经系统中的生理和病理功能。

在分子生物学和生物化学研究中，脱氧核糖核酸酶I（Deoxyribonuclease I，DNase I）是一种极为重要的酶，广泛应用于DNA的降解、分析和去除。它以其高效性和特异性，成为实验室中不可或缺的工具。 脱氧核糖核酸酶I的特性 脱氧核糖核酸酶I是一种内切酶，能够随机切割双链DNA的磷酸二酯键，生成具有5'-磷酸和3'-羟基末端的寡核苷酸片段。这种酶对DNA的降解作用不依赖于特定的序列，因此能够高效地降解各种来源的DNA。DNase I的活性受多种因素影响，包括Ca²⁺和Mg²⁺离子的存在，这些离子能够显著提高其活性。 广泛的应用 脱氧核糖核酸酶I在分子生物学研究中具有广泛的应用。例如，在RNA研究中，DNase I常用于去除RNA样本中的DNA污染，确保RNA的纯度。在基因表达分析中，DNase I处理后的RNA样本可以用于逆转录PCR（RT-PCR），避免DNA污染对结果的干扰。此外，DNase I还被用于DNA片段化，生成适合测序或杂交实验的DNA片段。

CSPG4的高表达与肿瘤细胞的增殖、迁移和侵袭能力增强有关。

β-淀粉样蛋白（1-42），通常简称为Aβ（1-42），是一种由42个氨基酸组成的肽段，是阿尔茨海默病（Alzheimer's Disease, AD）的关键病理标志之一。它是淀粉样前体蛋白（APP）经过β-分泌酶和γ-分泌酶切割后产生的一种短肽。 一、Aβ（1-42）的结构与特性 Aβ（1-42）具有较高的疏水性和聚集倾向，比Aβ（1-40）更容易形成淀粉样纤维和斑块。这种聚集特性使得Aβ（1-42）在大脑中的沉积成为阿尔茨海默病的标志性病理特征之一。Aβ（1-42）的聚集不仅会导致神经元功能障碍，还会引发炎症反应，进一步加剧神经损伤。 二、Aβ（1-42）在阿尔茨海默病中的作用 在阿尔茨海默病患者的大脑中，Aβ（1-42）的异常积累会导致神经元功能障碍和死亡。这些淀粉样斑块会激活小胶质细胞，引发慢性炎症反应，进一步加剧神经损伤。此外，Aβ（1-42）还会影响神经元之间的突触功能，导致认知功能下降和记忆障碍。研究表明，Aβ（1-42）的聚集和沉积是阿尔茨海默病早期发病的关键因素之一。

在炎症反应中，IL-8（77aa）的表达是机体对病原体入侵的重要响应机制。

重组食蟹猴GITR配体（Recombinant Cynomolgus GITR Ligand）是一种重要的免疫调节分子，属于肿瘤坏死因子（TNF）超家族。GITR配体（GITR Ligand，GITRL）通过与GITR（糖皮质激素诱导的TNF受体）结合，调节免疫细胞的活化和功能，广泛参与免疫反应的调节。因此，重组食蟹猴GITR配体的开发为免疫学研究和疾病治疗提供了重要的工具。 GITR配体主要表达于抗原呈递细胞（APCs）如树突状细胞、巨噬细胞和活化的T细胞表面。通过与GITR结合，GITR配体可以调节T细胞的活化、增殖和存活，影响免疫反应的强度和持续时间。在生理条件下，GITR配体-GITR信号通路有助于维持免疫平衡，防止过度免疫反应。然而，在病理条件下，该信号通路的异常激活与多种疾病的发生发展密切相关，包括自身免疫性疾病、肿瘤免疫逃逸和慢性感染。 重组食蟹猴GITR配体的制备，利用了重组蛋白技术，使得该蛋白的生产更加高效和稳定。通过适当的表达系统和纯化方法，可以获得高纯度的重组GITR配体，为大规模的实验研究提供了可能。

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