在马类的关节炎模型中，研究IL - 1β的作用有助于开发新的诊断方法和治疗药物。

TNF-α（肿瘤坏死因子 - α）是一种重要的细胞因子，在炎症反应、免疫调节和细胞凋亡中发挥着关键作用。人源 TNF-α 的突变型（mutant）通过特定的氨基酸替换或缺失，改变了其生物活性和功能，为研究 TNF-α 的作用机制和开发新型治疗方法提供了新的途径。 结构与功能 TNF-α 是一种由 233 个氨基酸组成的多肽，主要由巨噬细胞、单核细胞和某些淋巴细胞分泌。它通过与两种细胞表面受体（TNFR1 和 TNFR2）结合，激活下游信号通路，从而调节细胞的增殖、分化、存活和凋亡。TNF-α 在炎症反应中起着核心作用，能够促进炎症因子的产生和释放，增强免疫反应。 突变型 TNF-α 的特点 突变型 TNF-α 通过特定的氨基酸替换或缺失，改变了其与受体的结合亲和力和生物活性。例如，某些突变型 TNF-α 可能具有更高的受体亲和力，从而增强其促炎作用；而另一些突变型则可能通过改变其结构，降低其生物活性，用于研究 TNF-α 信号通路的抑制机制。这些突变型 TNF-α 为研究 TNF-α 的功能和作用机制提供了有力的工具。

FGF-4已被用于开发新型的生物材料和组织修复支架，以促进受损组织的再生和功能恢复。

Recombinant Mouse CTACK（重组小鼠CTACK，也称CCL27）是一种重要的CC趋化因子，主要由皮肤角质形成细胞表达，参与调节免疫细胞的迁移和炎症反应。 功能与作用 CTACK的主要功能是吸引皮肤相关的记忆T细胞，特别是表达皮肤淋巴细胞相关抗原（CLA）的T细胞，从而促进这些细胞向皮肤部位的归巢。这种趋化因子在皮肤炎症和免疫反应中发挥关键作用，例如在接触性皮炎和银屑病等疾病中，CTACK的表达显著增加。此外，CTACK还参与伤口愈合过程，通过吸引角质形成细胞前体从骨髓迁移到皮肤，促进皮肤的修复。 研究应用 重组小鼠CTACK被广泛应用于研究皮肤免疫和炎症反应机制。例如，在研究中，CTACK被用于探索其在调节T细胞迁移和皮肤炎症中的作用。此外，CTACK在研究皮肤疾病模型中也具有重要价值，如在小鼠接触性超敏反应模型中，CTACK的中和抗体可以破坏淋巴细胞的募集现象。 生产与保存 重组小鼠CTACK通常通过大肠杆菌表达系统生产，纯度可达98%以上。产品以冻干粉形式提供，建议在-20°C以下干燥保存，复溶后可在4°C下保存1个月。

它通过与中性粒细胞表面的CXCR1和CXCR2受体结合，发挥其趋化作用，吸引中性粒细胞向炎症部位迁移

Recombinant Rhesus IL - 13（重组恒河猴白细胞介素 - 13）是一种重要的细胞因子，在免疫调节和炎症反应中发挥着关键作用。IL - 13 与 IL - 4 具有相似的生物学功能，主要由活化的 T 细胞产生，尤其是 Th2 细胞亚群。 生物学功能 IL - 13 在免疫反应中具有多种调节作用。它能够抑制单核细胞和巨噬细胞的活性，减少炎症因子的产生，如 IL - 1、TNF - α 和 IL - 6 等。此外，IL - 13 还能够促进 B 细胞的增殖和抗体的产生，特别是 IgE 的合成。在过敏反应中，IL - 13 通过诱导 IgE 的产生和促进肥大细胞的活化，加剧过敏症状。 炎症与组织修复 IL - 13 在组织修复过程中也起着重要作用。它能够刺激成纤维细胞的增殖和胶原蛋白的合成，促进组织的修复和再生。然而，IL - 13 的过度表达也可能导致组织纤维化，如在哮喘和特应性皮炎等疾病中，IL - 13 的高水平表达与气道高反应性和皮肤纤维化有关。

TGF-β3通过激活Smad2/3依赖的经典信号通路，维持软骨的稳态。

Recombinant Human IL-17 Protein（重组人白细胞介素-17蛋白）是一种重要的细胞因子，属于IL-17家族。IL-17在调节免疫反应、促进炎症反应以及维持组织稳态中发挥关键作用，因其在多种疾病中的重要作用而备受关注。 炎症与免疫调节 IL-17主要由Th17细胞分泌，是一种多效性细胞因子。它通过与IL-17受体结合，诱导多种炎症因子和趋化因子的产生，如白细胞介素-6（IL-6）、肿瘤坏死因子（TNF）和CXCL8，从而增强炎症反应。此外，IL-17还能够促进上皮细胞和成纤维细胞的增殖，增强组织的修复能力。 在疾病中的作用 IL-17在多种炎症和自身免疫性疾病中具有重要作用，如银屑病、类风湿性关节炎、炎症性肠病和多发性硬化症。在银屑病中，IL-17能够诱导角质形成细胞的增殖和炎症因子的释放，加剧皮肤炎症。在类风湿性关节炎中，IL-17能够诱导滑膜细胞的增殖和炎症因子的释放，加剧关节炎症和损伤。此外，IL-17在肿瘤微环境中的作用也引起了研究者的关注，它能够调节肿瘤相关炎症反应，影响肿瘤的进展和转移。

在帕金森病等疾病中，UBE2B的异常可能导致蛋白质降解机制受损，进一步加剧疾病的进展。

蛋白A-微球菌核酸酶（Protein A-MNase，简称pA-MNase）是一种融合蛋白，由Protein A和微球菌核酸酶（Micrococcal Nuclease，MNase）组成。它兼具Protein A的抗体结合活性和MNase的核酸内切酶活性，广泛应用于研究蛋白质与基因组DNA的相互作用。 特性与优势 高活性：pA-MNase具有高效的核酸内切酶活性，能够在短时间内将DNA降解为单核苷酸和寡核苷酸。 抗体结合能力：Protein A能够特异性结合免疫球蛋白的Fc区，使得pA-MNase可以被引导至目标蛋白所在的染色质区域。 低细胞需求量：适用于低至50个细胞的实验，尤其适合早期胚胎、干细胞和肿瘤等研究领域。 操作简便：实验流程简单，从细胞到二代测序文库的转化仅需1天。 应用场景 pA-MNase主要用于CUT&RUN（Cleavage Under Targets and Release Using Nuclease）技术，这是一种替代传统ChIP-Seq的新技术，用于研究蛋白质与基因组DNA的相互作用。

研究表明，IL - 11 可以调节骨代谢，促进骨形成，抑制骨吸收，从而改善骨质疏松症状。

在免疫学和炎症研究领域，Recombinant Biotinylated Mouse TNFSF15 Protein，His-Avi Tag（重组生物素化小鼠TNFSF15蛋白，His-Avi标签）正成为探索TNFSF15功能和相关疾病机制的重要工具。 TNFSF15（肿瘤坏死因子超家族成员15），也称为TL1A，是一种重要的细胞因子，主要由树突状细胞、巨噬细胞和内皮细胞分泌。TNFSF15通过与其受体DR3结合，参与调节免疫细胞的活化、增殖和凋亡，从而在免疫反应和炎症过程中发挥关键作用。TNFSF15在多种自身免疫疾病（如炎症性肠病、银屑病等）和慢性炎症性疾病中表达异常，使其成为疾病治疗的潜在靶点。 重组生物素化技术为TNFSF15蛋白的研究带来了新的突破。生物素与链霉亲和素（streptavidin）具有极高的亲和力，这种特性使得重组生物素化小鼠TNFSF15蛋白可以方便地与链霉亲和素标记的探针或检测工具结合，实现对TNFSF15蛋白的精准定位、定量分析以及与其他生物分子的相互作用研究。His-Avi标签的添加则进一步提高了蛋白的纯化效率和生物素化效率，保证了蛋白的活性和稳定性。

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